Visita Wikilingue.com

Proteïna

De Wikipedia, l'enciclopèdia lliure

S'ha produït un error en crear la miniatura:
Estructura tridimensional de la hemoglobina. L'animació correspon a la transició conformacional entre les formes oxigenada i desoxigenada.

Les proteïnes són macromolèculas formades per cadenes lineals de aminoàcids. El nom proteïna prové de la paraula grega πρώτα ("prota"), que significa "el primer" o del déu Proteo, per la quantitat de formes que poden prendre.

Les proteïnes exerceixen un paper fonamental en els éssers vius i són les biomoléculas més versàtils i més diverses. Realitzen una enorme quantitat de funcions diferents, entre les quals destaquen:

Les proteïnes de tot ésser viu estan determinades majoritàriament per la seva genètica (amb excepció d'alguns péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), és a dir, la informació genètica determina en gran mesura quina proteïnes té una cèl·lula, un teixit i un organisme.

Les proteïnes se sintetitzen depenent de com es trobin regulats els gens que les codifiquen. Per tant, són suceptibles a senyals o factors externs. El conjunt de les proteïnes expressades en una circumstància determinada és denominat proteoma.

Contingut

Característiques

Les proteïnes són macromolècules; són biopolímers, és a dir, estan constituïdes per gran nombre d'unitats estructurals simples repetitives (monòmers). A causa de la seva gran grandària, quan aquestes molècules es dispersen en un dissolvent adequat, formen sempre dispersions coloidales, amb característiques que les diferencien de les dissolucions de molècules més petites.

Per hidròlisi, les molècules de proteïna s'escindeixen en nombrosos compostos relativament simples, de massa petita, que són les unitats fonamentals constituents de la macromolècula. Aquestes unitats són els aminoàcids, dels quals existeixen vint espècies diferents i que s'uneixen entre si mitjançant enllaços peptídicos. Centenars i milers d'aquests aminoàcids poden participar en la formació de la gran molècula polimèrica d'una proteïna.

Totes les proteïnes tenen carboni, hidrogen, oxigen i nitrogen i gairebé totes posseeixen també sofre. Si bé hi ha lleugeres variacions en diferents proteïnes, el contingut de nitrogen representa, de mitjana, 16% de la massa total de la molècula; és a dir, cada 6,25 g de proteïna contenen 1 g de N. El factor 6,25 s'utilitza per estimar la quantitat de proteïna existent en una mostra a partir del mesurament de N de la mateixa.

La síntesi proteïca és un procés complex compliment per les cèl·lules segons les directrius de la informació subministrada pels genés.

Les proteïnes són llargues cadenes d'aminoàcids unides per enllaços peptídicos entre el grup carboxilo (-COOH) i el grup amino (-NH2) de residus d'aminoàcid adjacents. La seqüència d'aminoàcids en una proteïna està codificada en el seu gen (una porció d'ADN) mitjançant el codi genètic. Encara que aquest codi genètic especifica els 20 aminoàcids "estàndard" més la selenocisteína i —en certs Archaea— la pirrolisina, els residus en una proteïna sofreixen de vegades modificacions químiques en la modificació postraduccional: abans que la proteïna sigui funcional en la cèl·lula, o com a part de mecanismes de control. Les proteïnes també poden treballar juntes per complir una funció particular, sovint associant-se per formar complexos proteics estables.

Funcions

Les proteïnes ocupen un lloc de màxima importància entre les molècules constituents dels éssers vius (biomoléculas). Pràcticament tots els processos biològics depenen de la presència o l'activitat d'aquest tipus de molècules. Basten alguns exemples per donar idea de la varietat i transcendència de les funcions que exerceixen. Són proteïnes:

Estructura

Article principal: Estructura de les proteïnes
Fitxer:Estructura proteïnes.png

És la manera com s'organitza una proteïna per adquirir certa forma. Presenten una disposició característica en condicions fisiològiques, però si es canvien aquestes condicions com a temperatura, pH, etc. perd la conformació i la seva funció, procés denominat desnaturalización. La funció depèn de la conformació i aquesta ve determinada per la seqüència d'aminoàcids.

Per a l'estudi de l'estructura és freqüent considerar una divisió en quatre nivells d'organització, encara que la cambra no sempre està present.

Conformacions o nivells estructurals de la disposició tridimensional:

A partir del nivell de domini només les hi ha globulars.

Propietats de les proteïnes

Desnaturalización

Article principal: Desnaturalización de proteïnes

Si en una dissolució de proteïnes es produeixen canvis de pH, alteracions en la concentració, agitació molecular o variacions brusques de temperatura, la solubilitat de les proteïnes pot veure's reduïda fins al punt de produir-se la seva precipitació. Això es deu al fet que els enllaços que mantenen la conformació globular es trenquen i la proteïna adopta la conformació filamentosa. D'aquesta manera, la capa de molècules d'aigua no recobreix completament a les molècules proteïques, les quals tendeixen a unir-se entre si donant lloc a grans partícules que precipiten. A més, les seves propietats biocatalizadorés desapareixen en alterar-se el centre actiu. Les proteïnes que es troben en aquest estat no poden dur a terme l'activitat per la qual van ser dissenyades, en resum, no són funcionals.

Aquesta variació de la conformació es denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta als enllaços peptídicos: en tornar a les condicions normals, pot donar-se el cas que la proteïna recuperi la conformació primitiva, la qual cosa es denomina renaturalización.

Exemples de desnaturalización són la llet tallada com a conseqüència de la desnaturalización de la caseïna, la precipitació de la clara d'ou en desnaturalitzar-se la ovoalbúmina per efecte de la calor o la fixació d'un pentinat del cabell per efecte de calor sobre les queratinas del pèl.[1]

Reaccions de reconeixement

El reactiu de Biuret està format per una dissolució de sulfat de coure al mig alcalí, est reconeix l'enllaç peptídico de les proteïnes mitjançant la formació d'un complex de coordinació entre els ions Cu2+ i els parells de electrons no compartits del nitrogen que forma part dels enllaços peptídicos, la qual cosa produeix una coloració vermell-violeta.

Reconeix residus fenòlics, o sigui aquelles proteïnes que continguin tirosina. Les proteïnes es precipiten per acció dels àcids inorgànics forts del reactiu, donant un precipitat blanc que es torna gradualment vermell en escalfar.

Reconeix grups aromàtics, o sigui aquelles proteïnes que continguin tirosina o fenilalanina, amb les quals el àcid nítric forma composts nitrados grocs.

Determinació de l'estabilitat proteïca

L'estabilitat d'una proteïna és una mesura de l'energia que diferencia a l'estat natiu d'altres estats "no natius" o desnaturalitzats. Parlarem d'estabilitat termodinàmica quan puguem fer la diferència d'energia entre l'estat natiu i el desnaturalitzat, per a això es requereix reversibilidad en el procés de desnaturalización. I parlarem d'estabilitat cinètica quan, atès que la proteïna desnaturalitza irreversiblement, només podem diferenciar energèticament la proteïna nativa de l'estat de transició (l'estat limitante en el procés de desnaturalización) que dóna lloc a l'estat final. En el cas de les proteïnes reversibles, també es pot parlar d'estabilitat cinètica, ja que el procés de desnaturalización també presenta un estat limitante. Actualment s'ha demostrat que algunes proteïnes reversibles poden mancar d'aquest estat limitante, si bé és un tema encara controvertit en la bibliografia científica.

La determinació de l'estabilitat proteïca pot realitzar-se amb diverses tècniques. L'única d'elles que mesura directament els paràmetres energètics és la calorimetria (normalment en la modalitat de calorimetria diferencial d'escombratge). En aquesta es mesura la quantitat de calor que absorbeix una dissolució de proteïna quan és escalfada, de manera que en augmentar la temperatura es produeix una transició entre l'estat natiu i l'estat desnaturalitzat que porta associada l'absorció d'una gran quantitat de calor.

La resta de tècniques mesuren propietats de les proteïnes que són diferents en l'estat natiu i en l'estat desplegat. Entre elles es podrien citar la fluorescència de triptòfans i tirosinas, el dicroísmo circular, radi hidrodinàmic, espectroscòpia infraroja, ressonància magnètica nuclear,... Una vegada hem triat la propietat que anem a mesurar per seguir la desnaturalización de la proteïna, podem distingir dues modalitats: Aquelles que usen com a agent desnaturalizante l'increment de temperatura i aquelles que fan ús d'agents químics (com urea, clorur de guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholés,...). Aquestes últimes relacionen la concentració de l'agent utilitzat amb l'energia necessària per la desnaturalización. Una de les últimes tècniques que han emergit en l'estudi de les proteïnes és la microscopía de força atòmica. Aquesta tècnica és qualitativament diferent de les altres, ja que no treballa amb sistemes macroscòpics sinó amb molècules individuals. Mesura l'estabilitat de la proteïna a través del treball necessari per desnaturalitzar-la quan s'aplica una força per un extrem mentre es manté l'altre extrem fix a una superfície.

La importància de l'estudi de l'estabilitat proteïca està en les seves implicacions biomèdiques i biotecnològiques. Així, malalties com el Alzheimer o el Parkinson estan relacionades amb la formació de amiloides (polímers de proteïnes desnaturalitzades). El tractament eficaç d'aquestes malalties podria trobar-se en el desenvolupament de fàrmacs que desestabilitzessin les formes amiloidogénicas o bé que estabilitzessin les formes natives. D'altra banda, cada vegada més proteïnes van sent utilitzades com a fàrmacs. Resulta obvi que els fàrmacs han de presentar una estabilitat que els doni un alt temps de vida quan estan emmagatzemats i un temps de vida limitat quan estan realitzant la seva acció en el cos humà.

Quant a la importància en les aplicacions biotecnològiques radica que malgrat la seva extrema eficàcia catalítica la seva baixa estabilitat dificulta el seu ús (moltes proteïnes de potencial interès amb prou feines mantenen la seva configuració nativa i funcional per unes hores).

Classificació

Segons la seva forma

Fibroses: presenten cadenes polipeptídicas llargues i una estructura secundària atípica. Són insolubles en aigua i en dissolucions aquoses. Alguns exemples d'aquestes són queratina, col·làgen i fibrina.
Globulars: es caracteritzen per doblegar les seves cadenes en una forma esfèrica atapeïda o compacta deixant grups hidròfobs cap a dintre de la proteïna i grups hidrófilos cap a fora, la qual cosa fa que siguin solubles en dissolvents polars com l'aigua. La majoria dels enzims, anticossos, algunes hormones i proteïnes de transport, són exemples de proteïnes globulars.
Mixtes: posseeix una part fibrilar (comunament en el centre de la proteïna) i una altra part globular (en els extrems).

Segons la seva composició química

Simples: la seva hidròlisi només produeix aminoàcids. Exemples d'aquestes són la insulina i el col·làgen (globulars i fibroses).
Conjugades o heteroproteínas: la seva hidròlisi produeix aminoàcids i altres substàncies no proteïques cridades grup prostético.

Fuentes de proteïnes

Les fonts dietètiques de proteïnes inclouen carn, ous, soia, grans, llegums i productes làctics tals com a formatge o yogurt. Les fonts animals de proteïnes posseeixen els 20 aminoàcids. Les fonts vegetals són deficients en aminoàcids i es diu que les seves proteïnes són incompletes. Per exemple, la majoria dels llegums típicament manquen de quatre aminoàcids incloent l'aminoàcid essencial metionina, mentre els grans manquen de dos, tres o quatre aminoàcids incloent l'aminoàcid essencial lisina. No obstant això, per a aquelles persones que tenen una dieta vegetariana, existeix l'opció de complementar la ingesta de proteïnes de productes vegetals amb diferents tipus d'aminoàcids per contrarestar la falta d'algun aminoàcid component.

Qualitat proteïca

Les diferents proteïnes tenen diferents nivells de família biològica per al cos humà. Molts aliments han estat introduïts per mesurar la taxa d'utilització i retenció de proteïnes en humans. Aquests inclouen valor biològic, NPU (Net Protein Utilization) i PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la qual va ser desenvolupat per la FDA millorant el PER (Protein Efficiency Ràtio). Aquests mètodes examinen quines proteïnes són més eficientment usades per l'organisme. En general, aquests van concloure que les proteïnes animals que contenen tots els aminoàcids essencials (llet, ous, carn) i la proteïna de soya són les més valuoses per a l'organisme[1].

Deficiència de proteïnes

Deficiència de proteïnes al tercer món La deficiència de proteïna és una causa important de malaltia i mort al tercer món. La deficiència de proteïna juga una part en la malaltia coneguda com kwashiorkor. La guerra, la fam, la sobrepoblación i altres factors van incrementar la taxa de malnutrició i deficiència de proteïnes. La deficiència de proteïna pot conduir a una intel·ligència reduïda o retard mental. La malnutrició proteic calòrica afecta a 500 milions de persones i més de 10 milions anualment. En casos severs el nombre de cèl·lules blanques disminueix, de la mateixa manera es veu reduïda dràsticament l'habilitat dels leucòcits de combatre una infecció. [2]

Deficiència de proteïnes en països desenvolupats La deficiència de proteïnes és rara en països desenvolupats però un petit nombre de persones té dificultat per obtenir suficient proteïna a causa de la pobresa. La deficiència de proteïna també pot ocórrer en països desenvolupats en persones que estan fent dieta per perdre pes, o en adults majors els qui poden tenir una dieta pobra. Les persones convalescents, recuperant-se de cirurgia, trauma o malalties poden tenir dèficit proteic si no incrementen el seu consum per suportar l'increment en les seves necessitats. Una deficiència també pot ocórrer si la proteïna consumida per una persona està incompleta i falla a proveir tots els aminoàcids essencials.

Excés de consum de proteïnes

Com l'organisme és incapaç d'emmagatzemar les proteïnes, l'excés de proteïnes és digerit i convertit en sucres o àcids grassos. El fetge retira el nitrogen dels aminoàcids, una manera que aquests poden ser consumits com a combustible, i el nitrogen és incorporat en la urea, la substància que és excretada pels ronyons. Aquests òrgans normalment poden bregar amb qualsevol sobrecàrrega addicional però si existeix malaltia renal, una disminució en la proteïna freqüentment serà prescrita.

L'excés en el consum de proteïnes també pot causar la pèrdua de calci corporal, la qual cosa pot conduir a pèrdua de massa òssia a llarg termini. No obstant això, diversos suplements proteics vénen suplementados amb diferents quantitats de calci per ració, de manera que poden contrarestar l'efecte de la pèrdua de calci.

Alguns sospiten que el consum excessiu de proteïnes està lligat a diversos problemes:

En tals casos, el consum de proteïnes és anabólico per a l'os. Molts investigadors pensen que un consum excessiu de proteïnes produeix un increment forçat en l'excreció del calci. Si hi ha consum excessiu de proteïnes, es pensa que un consum regular de calci seré capaç d'estabilitzar, o inclusivament incrementar la captació de calci per l'intestí prim, la qual cosa seria més beneficiós a les dones majors.[1]

Les proteïnes són freqüentment causa d'al·lèrgies i reaccions al·lèrgiques a certs aliments. Això ocorre perquè l'estructura de cada forma de proteïna és lleugerament diferent, algunes poden desencadenar una resposta a partir del sistema immune mentre uns altres romanen perfectament segurs. Moltes persones són al·lèrgiques a la caseïna, la proteïna en la llet; al gluten, la proteïna en el blat i altres grans; a la proteïna particular trobada en el maní; o aquelles oposades en mariscs i altres menjars marins. És extremadament inusual que una mateixa persona reaccioni adversament a més de dos tipus diferents de proteïnes, a causa de la diversitat entre tipus de proteïnes o aminoàcids. [3]


Anàlisi de proteïnes en aliments

El clàssic assaig per mesurar concentració de proteïnes en aliments és el mètode de Kjeldahl. Aquest assaig determina el nitrogen total en una mostra. L'únic component de la majoria dels aliments el qual conté nitrogen són les proteïnes (els greixos, els carbohidrats i la fibra dietètica no contenen nitrogen). Si la quantitat de nitrogen és multiplicada per un factor depenent del tipus de proteïna esperada en l'aliment, la quantitat total de proteïnes pot ser determinada. En les etiquetes dels aliments, la proteïna és expressada com el nitrogen multiplicat per 6,25, perquè el contingut de nitrogen mitjana de les proteïnes és d'aproximadament 16%. El mètode de Kjeldahl és usat perquè és el mètode que l'AOAC International ha adoptat i per tant és usat per diverses agències alimentàries al voltant del món.

Digestió de proteïnes

La digestió de les proteïnes s'inicia típicament en el estómac quan el pepsinógeno és convertit a pepsina per l'acció del àcid clorhídric, i continua per l'acció de la tripsina i la quimotripsina en el intestí. Les proteïnes de la dieta són degradades a péptidos cada vegada més petits i aquests fins a aminoàcids i els seus derivats, que són absorbits pel epiteli gastrointestinal. La taxa d'absorció dels aminoàcids individuals és altament depenent de la font de proteïnes; per exemple la digeribilidad de molts aminoàcids en humans difereix entre la proteïna de la soia i la proteïna de la llet[2] i entre proteïnes de la llet individuals, com a beta-lactoglobulina i caseïna.[3] Per a les proteïnes de la llet, aproximadament el 50% de la proteïna ingerida s'absorbeix en l'estómac o el jejú i el 90% s'ha absorbit ja quan els aliments ingerits aconsegueixen el ili.[4]

A més del seu rol en la síntesi de proteïnes, els aminoàcids també són una important font nutricional de nitrogen. Les proteïnes, igual que els carbohidrats, contenen 4 quilocalorias per gram, mentre que els lípids contenen 9 kcal i els alcoholés 7 kcal. Els aminoacidos poden ser convertits en glucosa a través d'un procés anomenat gluconeogénesis.

Vegeu també

Referències

  1. ↑ Jimeno, Antonio; Ballesteros, Manuel; Ugedo, Luis. Biologia. Fuenlabrada: Santillana, 1997. ISBN 978-84-294-8385-7
  2. ↑ Gaudichon C, Bos C, Morens C, Petzke KJ, Mariotti F, Everwand J, Benamouzig R, Dare S, Prengui D, Metges CC. (2002). Ileal losses of nitrogen and amino acids in humans and their importance to the assessment of amino acid requirements. Gastroenterology 123(1):50-9.
  3. ↑ Mahe S, Roos N, Benamouzig R, Davin L, Luengo C, Gagnon L, Gausseunrges N, Rautureau J, Prengui D. (1996). Gastrojejunal kinetics and the digestion of 15Nbeta-lactoglobulin and casein in humans: the influence of the nature and quantity of the protein. Am J Clin Nutr 63(4):546-52.
  4. ↑ Mahe S, Marteau P, Huneau JF, Thuillier F, Prengui D. (1994). Intestinal nitrogen and electrolyte movements following fermented milk ingestion in man. Br J Nutr 71(2):169-80.

Enllaços externs

Commons

Referències bibliogràfiques



dóna:Proteinaneu:Proteinel seu:Protéinvaig veure:Protein

Obtingut de «http://ca.wikilingue.com/es/Prote%C3%AFna»