Visita Wikilingue.com

Aminoàcid

De Wikipedia, l'enciclopèdia lliure

(S'ha redirigit des de: Aminoàcids)
Fitxer:AminoAcidball.svg
Estructura bàsica d'un aminoàcid

Un aminoàcid, com el seu nom indica, és una molècula orgànica amb un grup amino (-NH2) i un grup carboxilo (-COOH; àcid). Els aminoàcids més freqüents i de major interès són aquells que formen part de les proteïnas. Dos aminoàcids es combinen en una reacció de condensació que allibera aigua formant un enllaç peptídico. Aquests dos "residus" aminoacídicos formen un dipéptido. Si s'uneix un tercer aminoàcid es forma un tripéptido i així, successivament, per formar un polipèptid. Aquesta reacció ocorre de manera natural en els ribosomas, tant els que estan lliures en el citosol com els associats al reticle endoplasmàtic.

Tots els aminoàcids components de les proteïnes són alfa-aminoàcids, la qual cosa indica que el grup amino està unit al carboni alfa, és a dir, al carboni contigu al grup carboxilo. Per tant, estan formats per un carboni alfa unit a un grup carboxilo, a un grup amino, a un hidrogen i a una cadena (habitualment denominada R) d'estructura variable, que determina la identitat i les propietats dels diferents aminoàcids; existeixen centenars de cadenes R pel que es coneixen centenars d'aminoàcids diferents, però només 20 formen part de les proteïnes i tenen codones específics en el codi genètic.

La unió de diversos aminoàcids dóna lloc a cadenes cridades polipèptids o simplement péptidos, que es denominen proteïnes quan la cadena polipeptídica supera els 50 aminoàcids o la massa molecular total supera les 5.000 uma.

Contingut

Estructura general d'un aminoàcid

L'estructura general d'un aminoàcid s'estableix per la presència d'un carboni central alfa unit a: un grup carboxilo (vermell en la figura), un grup amino (verd), un hidrogen (en negre) i la cadena lateral (blava):

"R" representa la cadena lateral, específica per a cada aminoàcid. Tècnicament parlant, els hi denomina alfa-aminoàcids, a causa que el grup amino (–NH2) es troba a un àtom de distància del grup carboxilo (–COOH). Com a aquests grups funcionals posseeixen H en les seves estructures químiques, són grups susceptibles als canvis de pH; per això, al pH de la cèl·lula pràcticament cap aminoàcid es troba d'aquesta forma, sinó que es troba ionitzat.

Fitxer:Zuiterrionball.svg

Els aminoàcids a pH baix (àcid) es troben majoritàriament en la seva forma catióica (amb càrrega positiva), i a pH alt (bàsic) es troben en la seva forma anióica (amb càrrega negativa). No obstant això, existeix un pH especifico per a cada aminoàcid, on la càrrega positiva i la càrrega negativa són de la mateixa magnitud i el conjunt de la molècula és elèctricament neutre. En aquest estat es diu que l'aminoàcid es troba en la seva forma de ion dipolar o zwitterión.

Classificació

Existeixen moltes formes de classificar els aminoàcids; les dues formes que es presenten a continuació són les més comunes.

Segons les propietats de la seva cadena

Fitxer:Amino Acids Venn Diagram.png
Una altra forma de classificar els aminoàcids d'acord a la seva cadena lateral.

Els aminoàcids es classifiquen habitualment segons les propietats de la seva cadena lateral:

Segons la seva obtenció

Als aminoàcids que necessiten ser ingerits pel cos per obtenir-los els hi crida essencials; la manca d'aquests aminoàcids en la dieta limita el desenvolupament de l'organisme, ja que no és possible reposar les cèl·lules dels teixits que moren o crear teixits nous, en el cas del creixement. Per a l'ésser humà, els aminoàcids essencials són:

Segons la seva capacitat de síntesi

aminoàcids essencials o indispensables: els organismes superiors no els sintetitzen, és necessari incloure'ls en la dieta. Aquests són:

Als aminoàcids que poden ser sintetitzats pel cos els hi coneix com no essencials i són:

Aquestes classificacions varien segons l'espècie. S'han aïllat ceps de bacteris amb requeriments diferencials de cada tipus d'aminoàcid.

Les dades actuals quant a nombre d'aminoàcids i d'enzims ARNt sintetasas es contradiuen fins al moment, ja que s'ha comprovat que existeixen 22 aminoàcids diferents que intervenen en la composició de les cadenes polipeptídicas i que els enzims ARNt sintetasas no són sempre exclusives per a cada aminoàcid. L'aminoàcid número 21 és la Selenocisteína que apareix en eucariotes i procariotes i el número 22 la Pirrolisina, que apareix només en arqueges (o arqueobacterias).

Aminoàcids codificats en el genoma

Els aminoàcids proteics, canònics o naturals són aquells que estan codificats en el genoma; per a la majoria dels éssers vius són 20: alanina, arginina, asparagina, aspartat, cisteïna, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptòfan i valina.

No obstant això, hi ha unes poques excepcions: en alguns éssers vius el codi genètic té petites modificacions i pot codificar altres aminoàcids. Per exemple: selenocisteína i pirrolisina.[1][2][3]

Aminoàcids modificats

Les modificacions postraducción dels 20 aminoàcids codificats genèticament condueixen a la formació de 100 o més derivats dels aminoàcids. Les modificacions dels aminoàcids juguen amb freqüència un paper de gran importància en la correcta funcionalitat de la proteïna.

Són nombrosos els exemple de modificació postraducción d'aminoàcids. La formació postraducción de ponts disulfur, bàsics en l'estabilització de la estructura terciària de les proteïnes està catalizada per una disulfur isomerasa. En les histonas té lloc la metilación de les lisinas. En el col·làgen abunda l'aminoàcid 4-hidroxiprolina, que és el resultat de la hidroxilación de la prolina. La traducció comença amb en codón "AUG" que és a més de senyal d'inici significa l'aminoàcid metionina, que gairebé sempre és eliminada per proteólisis.[4]

Alguns aminoàcids no proteics actuen com a neurotransmissorés, vitaminas, etc. Per exemple, la beta-alanina, l'àcid gamma-aminobutírico (GABA) o la biotina.

Propietats

Comportament de qualsevol aminoàcid quan es ionitza. Qualsevol aminoàcid pot comportar-se com a àcid i com a base, es denominen substàncies anfóteras.
Quan una molècula presenta càrrega neta zero està en el seu punt isoeléctrico. Si un aminoàcid té un punt isoeléctrico de 6,1 la seva càrrega neta serà zero quan el pH sigui 6,1.
Els aminoàcids i les proteïnes es comporten com substancies tampó.
Tots els aminoàcids excepte la glicina tenen el carboni alfa asimètric, la qual cosa els confereix activitat òptica; això és, les seves dissolucions desvien el plànol de polarització quan un raig de llum polaritzada les travessa. Si el desviament del plànol de polarització és cap a la dreta (en sentit horari), el compost es denomina dextrógiro, mentre que si es desvia a l'esquerra (sentit antihorario)es denomina levógiro. Un aminoàcid pot en principi existir en les seves dues formes enantioméricas (una dextrógira i una altra levógira), però en la naturalesa l'habitual és trobar només una d'elles.
Estructuralment, les dues possibles formes enantioméricas de cada aminoàcid es denominen configuració D o L depenent de l'orientació relativa en l'espai dels 4 grups diferents units al carboni alfa. El fet que sigui dextrógiro no vol dir que tingui configuració D.
Les que afecten al grup carboxilo, com la descarboxilación.
Les que afecten al grup amino, com la desaminación.
Les que afecten al grup R.

Reaccions dels aminoàcids

En els aminoàcids hi ha tres reaccions principals que s'inicien quan un aminoàcid s'uneix amb el piridoxal-P formant una base de Schiff o aldimina. D'aquí d'ara endavant la transformació depèn de les enzims, les quals tenen en comuna l'ús de la coenzima piridoxal-fosfat. Les reaccions que es desencadenen poden ser:

  1. la transaminación (transaminasa): Necessita la participació d'un α-cetoácido.
  2. la descarboxilación
  3. la racemización: És la conversió d'un compost L en D, o viceversa. Encara que en les proteïnes dels eucariotes (animals, plantes, fongs...) els aminoàcids estan presents únicament en la forma estructural levógira (L), en els bacteris podem trobar D-aminoàcids.

Referències

  1. ↑ [http://web.utah.edu/unews/releases/02/may/amino.html 22nd Amino Acid Reflects Genetic Versatility University of Utah Geneticists Write Science Commentary on Discovery], Universitat d'Utah
  2. ↑ Un nou aminoàcid natural anomenat pirrolisina, Ciència15
  3. ↑ Síntesi Proteïca, Facultat d'Agroindustrias de la Universitat Nacional del Nord-est.
  4. ↑ Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edició. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4

Vegeu també

Enllaços externs

dóna:Aminosyreaneu:Asam aminoel seu:Asam aminovaig veure:Axít amin

Obtingut de «http://ca.wikilingue.com/es/Amino%C3%A0cid»